Stručný průvodce priony a prionovými chorobami

1. Priony
V roce 1986 zavolali  veterináře Colina Whitakera k nezvyklému případu „poblázněné krávy“. Ten nemohl udělat nic jiného než nechat krávu utratit. Odebrané vzorky poslal do  Centrální veterinární  laboratoře v Weybridge, kde vzorky vyšetřil Gerald Wells. Ten si všiml na vzorcích míchy a mozku zvláštní degenerace, projevující se „houbovitou strukturou“ degenerované tkáně.  Angličtí veterináři znají tento obraz důvěrně z mozku ovcí nakažených klusavkou čili skrapií. Ještě v témže roce vyšel   v prestižním  britském veterinárním časopisu Veterinary Record článek s učeným názvem „Nová spongiformní encefalopatie skotu“.  V něm  poprvé spatřila světlo  světa zkratka BSE. Ta je odvozena z anglického termínu „bovine spongiform encephalopathy“, což bychom si mohli do češtiny přeložit jako  „houbovitě vyhlížející onemocnění mozku u skotu“. Mnohem více se ale ujalo jméno, které dali  nové chorobě angličtí  farmáři. Ti jí začali říkat „mad cow disease“ čili  „nemoc šílených krav“.
BSE je jen jednou z mnoha spongiformních encefalopatií. Tyto choroby jsou označovány také jako „prionové“, protože je vyvolává bílkovinná infekční částice zvaná prion. Vzniká v těle živočicha z  tzv. prionového proteinu, který je nedílnou součástí  mnoha typů buněk, např. neuronů. Všichni savci včetně  člověka tedy mají v těle prionový protein, který se kromě jiného zřejmě podílí na funkci biologických hodin a možná i při ukládání informací do paměti. Všechny funkce prionového proteinu neznáme. Prionový protein se promění na prion změnou  své prostorové konfigurace. V molekule, kde původně dominovaly tzv. alfa šroubovice se najednou objeví v převaze tzv. beta skládaný list. Prion je díky své nové prostorové konfiguraci (jakémusi zauzlení) velice odolný vůči nejrůznějším vlivům.  Na rozdíl od nezamotaného pionového proteinu odolává desinfekčním prostředkům, vysokým teplotám  ale i enzymům zvířecího těla, které se běžně starají o odstraňování nepotřebného prionového proteinu.
Priony neničí ultrafialové záření, formaldehyd, peroxid vodíku nebo jodová tinktura, dokonce ani průmyslově používaná desinfekční činidla jako je kyselina peroctová nebo etylén oxid,  odolávají i stoprocentnímu alkoholu nebo lyzolu. V suchém teple vydrží priony bez úhony i hodinu při teplotě 360^oC. V jednom pokusu byly priony na deset minut vystaveny suchému teplu 600^oC a vzniklý popel si uchoval alespoň zčásti schopnosti prionu vyvolat onemocnění.
A co na prion zaberek „Mokrý“ var  (tedy v páře) po dobu nejméně 20 minut, při tlaku 3 bary a teplotě 133^oC. Na priony zabírá  i silně koncentrovaný louh a silné roztoky chlorových bělidel (Savo).
Prion působí jako forma nebo matrice, podle které se „zašmodrchávají“ i ostatní „zdravé“ molekuly prionového proteinu.  Priony se tedy množí jakousi obdobou řetězové reakce. Prionů proto neustále přibývá, hromadí se v nervové tkáni nemocného zvířete a poškozují  ji. Nervové buňky hynou, mizí, na jejich místě vznikají „díry“ a ty dodávají postiženým částem mozku  typický „houbovitý“ nebo „ementálový“ vzhled.
Savčí prionový protein je jedinou známou bílkovinou, která se u obratlovců mění  na prion. U kvasinek nebo hub nacházíme podobných bílkovin mnohem více. Jde o bílkoviny, které zaujímají dvě různé prostorové konfigurace a také u této bílkoviny slouží jedna prostorová varianta („zauzlená“) jako matrice pro „zašmodrchání“  molekul, které ještě zauzlené nebyly. Pro kvasinky mají priony klíčový význam v krizových podmínkách, kdy může jejich protein zaujmout jinou prostorovou konfiguraci a získat úplně nové vlastnosti. Kvasinky získávají díky svým prionům nové možnosti v dusíkovém metabolismu nebo v syntéze aminokyselin.

            Priony proto definujeme ze dvou hledisek. V užším pojetí se za tímto termínem ukrývají jen priony, které vyvolávají spongiformní encefalopatie savců, v širším pojetí rozumíme pod priony všechny bílkoviny schopné změny prostorové konfigurace a schopné následně samy navozovat tuto změnu u dalších vlastních konformerů.

2. Hlavní spongiformní encefalopatie lidí
Kuru
V horských pralesích východní Nové Guineje byla po druhé světové válce objevena u příslušníků kmene Fore choroba označovaná jako kuru. V té době bylo kuru zodpovědné za plnou polovinu úmrtí mezi forejskými ženami.  Některé vesnice stály díky masovému umírání na kuru na pokraji zániku. Choroba nastupovala téměř nepozorovaně, prvními příznaky byly závratě a chvilková slabost, kterou Foreové  označovali  jako  „slabost v kolenou“. Následovaly úporné bolesti hlavy,  křeče v nohou a nezvládnutelný třas. Někdy nemoc dočasně ustoupila, ale jen proto, aby se zakrátko vrátila a dolehla na oběť ještě větší silou. Ženy, které tvořily drtivou  většinu obětí kuru, se chorobě bránily doslova do posledního dechu. Muži obvykle boj s chorobou záhy vzdali, přestali jíst a buď zemřeli hlady nebo se zabili nějakým jiným způsobem. Jen málokdy nechali muži dojít chorobu až do samého konce. Oběti kuru umírají obvykle do dvou let od okamžiku, kdy se u nich objeví první příznaky choroby.

Od roku 1955 začaly australské úřady chápat kuru novoguinejských domorodců jako závažný problém.  Lékař Vincent Zigas zodpovědný za zdravotní péči na území, kde Foreové žili, byl přesvědčen, že nejde o infekční chorobu, ale připisoval ji hysterické reakci na prokletí ze strany šamanů. Záhadu kuru do značné míry vysvětlil až americký lékař Carleton Gajdusek, potomek  slovenského vystěhovalce Karola Gajduška a dcery maďarských emigrantů Ottilie Dobroczki.
Gajdusek zkoumal mozky obětí kuru dovezené z Nové Guineje a infikoval jimi pokusné šimpanze, u kterých se po dvouleté inkubační době projevilo kuru se všemi příznaky. Gajdusek uzavřel pátrání po původci choroby konstatováním, že  kuru patří mezi choroby způsobené zvláštními viry, které působí na organismus hostitele nesmírně pomalu.
Kuru se šířilo rituálním kanibalismem. Foreové provozovali  kanibalismus jen jako součást pohřebních obřadů. Tělo nebožtíka se nechali nejprve „uzrát“ a pak je uvařili. Příbuzní uvařené tělo snědí a tím dají nebožtíkovi najevo poslední projev své lásky a přízně. Rozdělení porcí podléhalo velice přesným pravidlům, přičemž ženám se obvykle dostalo mozku. Právě proto byly ženy postiženy kuru mnohem častěji než  muži.
 Za svou teorii „pomalých virů“ dostal Gajdusek Nobelovu cenu, i když se teorie nakonec ukázala jako chybná. Kuru je prionovou chorobou.  S vymýcením kanibalismu na Nové Guineji kuru zmizelo.
Creutzfeldt-Jakobova choroba
Nezávisle na sobě popsali chorobu v roce 1920 rakouský neurolog Alfons-Maria Jakob a německý neurolog Hans Gerhard Creutzfeldt. Oba lékaři uveřejnili popis celkem šesti případů degenerativního onemocnění mozku, kterému dali jméno  „spastická pseudoskleróza“ (česky asi „choroba podobná  skleróze a provázená stahy svalů“, protože někteří pacienti trpěli v pokročilém stádiu choroby křečemi). Později byl ale onemocnění  přisouzen název uznávající zásluhy obou lékařů. Nemoci se začalo říkat Creutzfeldt-Jakobova choroba, často jen CJD tedy Creutzfeldt - Jakob disease (disease znamená v angličtině  nemoc).
S odstupem času došli někteří odborníci k závěru, že Hans Gerhard. Creutzfeldt popsal případy demence, které nebyly typickou „houbovitou chorobou mozku“ a že tomu, co jsme si zvykli označovat jako Creutzfeldt-Jakobovu chorobu, odpovídá pouze původní popis Alfonse-Marii  Jakoba. Správně by se tedy onemocnění mělo jmenovat  Jakobova choroba a Hans Gerhard Creutzfeldt by měl o svůj podíl na slávě přijít. Ale název se mezitím vžil a náprava by vnesla do věci jen zmatek. Toho tu bylo i bez toho ažaž, protože do pomyslného šuplíku s nálepkou Creutzfeldt - Jakobova choroba lékaři často házeli každý případ rychlé ztráty duševních schopností u starších lidí, s kterým si nevěděli rady. Teprve moderní doba s novými vyšetřovacími metodami udělala v tomto nepořádku jasno.
CJD postihuje obvykle lidi ve věku kolem pětapadesáti let. Jen zřídka se s ní střetáváme u lidí mladších než čtyřicet roků a těch, kteří překročili osmdesátku. Prvními příznaky mohou být drobné výpadky paměti. V těchto počátečních stádiích jsou také časté  změny nálady, především pak ztráta zájmu o dění kolem a neochota účastnit se společenského života. Následuje pokles pracovní výkonnosti s tím, jak se pro nemocného stávají stále složitějšími i úkoly, které dosud hravě zvládal.V této fázi se může blízkým lidem jevit choroba jako deprese. Během několika týdnů nemocný člověk ztrácí stabilitu při chůzi, trpí poruchami vidění. Někdy si lidé stižení Creuztfeldt-Jakobovou chorobou pletou předměty, které dříve důvěrně znali, jindy se mohou dostavit i halucinace. Choroba poznamená i řeč. Člověk mluví pomalu, nezřetelně vyslovuje a  při konverzaci s obtížemi hledá vhodná slova. Pak naberou události rychlý spád. Nemocný neudrží moč, jeho pohyby jsou trhavé a roztřesené, končetiny mu tuhnou. Nakonec se už nedokáže ani pohybovat ani mluvit.
K pacientovi je nemoc milosrdná alespoň v tom, že mu zastře rozum dříve, než  se stačí plně rozvinout. Jen v počátečních fázích choroby nemocný vnímá, že se s ním něco děje a stěžuje si na vlastní nešikovnost, zmatek a rozmazané vidění. Z postupem choroby ale nemocný přestává vnímat jak své okolí tak i svůj vlastní stav. Někdy mohou mít blízcí dojem, že se nemocný i v pokročilém stádiu choroby něčeho děsí, ale to bývá většinou jen záležitost neuvědomělého reflexního jednání. Lidé postižení Creutzfeldt-Jakobovou chorobou obvykle umírají za půl roku  po nástupu prvních příznaků. Asi deset procent  pacientů dokáže chorobě vzorovat déle, někdy dokonce až pět let. V těchto případech jsou v prvních letech  nemocní postiženi výpadky paměti a potížemi při zvládání složitějších úkonů. Ztráta schopnosti komunikace a celkové ochrnutí nastupuje až se zpožděním. Creutzfeldt-Jakobova choroba postihne ročně jednoho až dva ze dvou milionů lidí. Je to tedy choroba velice vzácná..
Příčin vzniku  Creutzfeldt-Jakobovy choroby je hned několik. Nejčastěji se vyskytuje jako tzv. sporadická forma. Při ní propadnou prionové proteiny postiženého člověka samovolné přeměně na priony. Příčina tohoto náhlého selhání není jasná. Může tu sehrávat určitou roli i porucha nakládání s prionovým proteinem uvnitř buněk.  Bílkovina se v buňce hromadí v části zvané endoplasmatické retikulum. Odtud putuje do cytoplasmy buňky a rychle se přesouvá na její periferii, kde se váže na cytoplasmatickou membránu. To platí v případě, že bílkovina zaujme správnou prostorovou konfiguraci – jednoduše řečeno, správně se sbalí. Špatně smotaný prionový protein se mění na nebezpečný prion. Ani v té chvíli ještě není nic ztraceno. Buňka je na takové nepříjemnosti zařízena.  Prion je z buněčné továrny endoplasmatického retikula rychle vyvezen na buněčné šrotiště, kde se o něj postará jakási drtička v podobě komplexu rozkladných enzymů. Této buněčné „drtičce bílkovin“ se říká proteasom.  Skutečná potíž s priony nastává teprve ve chvíli, kdy se na tomto zaběhaném systému odklízení bílkovinných zmetků něco pokazí. Pokud buněčná drtička proteasomu pracuje na nízký výkon, může se prion hromadit v cytoplasmě buňky. To je celkem spolehlivá cesta do velkých nesnází, protože prion působí na buňku jako prudký jed a ve vyšších koncentracích ji rychle zabije. K prionovým onemocněním mohou být mnohem náchylnější lidé a zvířata, kterým z nějakého důvodu řádně nepracují proteasomy.
Další příčinou vzniku Creutzfeldt-Jakobovy choroby jsou „neštěstí“ při lékařských zákrocích a léčbě některých chorob. Priony, které vyvolávají Creutzfeldt-Jakobovu chorobu mohou být přeneseny na zdravého člověka některými léky a lékařskými nástroji. Takto vzniklou Creutzfeldt-Jakobovu chorobu označujeme jako iatrogenní. Příkladů lze nalézt v lékařské literatuře bohužel dost.
Pro léčbu dětí, které trpěly poruchami růstu, začal být používán růstový hormon získaný z podvěsků mozkových (hypofýz) mrtvých lidí. Tato léčba znamenala pro stovky a tisíce dětí návrat do plnohodnotného života, protože bez ní by se jejich růst zastavil na výšce kolem 120 centimetrů. Bohužel, některé hypofýzy použité pro výrobu léku pocházely z lidí, kteří trpěli „starou“ Creutzfeldt-Jakobovou chorobou. Nikdo si toho nevšiml nebo tito lidé zemřeli ještě v době, kdy se nemoc výrazněji neprojevila.  S lékem, který byl dětem a mladým lidem podáván v injekcích, došlo k nákaze priony. Hovoří se o 75 případech nákazy růstovým hormonem a je to číslo konečné, protože hormon vyráběný z tohoto zdroje se už nikde nesmí používat. Nahradil ho hormon produkovaný v laboratoři pomocí bakterií, do jejichž dědičné informace byl vpraven lidský gen pro růstový hormon.
Podobně byl prokázán vznik iatrogenní  Creutzfeldt-Jakobovy choroby po některých neurochirurgických zákrocích, například po použití tzv. tvrdé pleny mozkové odebrané mrtvému člověku pro zakrytí otvoru v tvrdé pleně operovaného pacienta. Také s tvrdou plenou člověka, který trpěl Creutzfeldt-Jakobovou chorobou, se dostaly  do mozku operovaného člověka priony a vyvolaly u něj iatrogenní Creutzfeldt-Jakobovu chorobu. Z lékařské literatury je známo asi pětadvacet případů, které jsou rovněž většinou staršího data, protože v současné době jsou podobné zákroky zakázány.
Další vzácné případy iatrogenní Creutzfeldt-Jakobovy choroby byly způsobeny transplantací oční  rohovky z lidí nemocných Creutzfeldt-Jakobovou chorobou. Stejně vzácně došlo k nákaze Creutzfeldt-Jakobovou chorobou chirurgickými nástroji nebo elektrodami, které se zavádějí do mozku například při některých způsobech léčby epilepsie. Dnes je takový přenos choroby prakticky vyloučen. Pokud lékaři vědí, že operují člověka stiženého Creutzfeldt-Jakobovou chorobou, musejí použité nástroje vyhodit a nesmějí je už nikdy použít. Nástroje pro neurochirurgii a oční chirurgii jsou dnes ale pro jistotu sterilizovány postupy, které priony spolehlivě ničí.
V případě iatrogenní Creutzfeldt-Jakobovy choroby je způsob vstupu prionů do těla jiný než v případě sporadické Creutzfeldt-Jakobovy choroby, kdy je nemocný člověk „napaden“ svými vlastními priony. Tomu odpovídá i poněkud jiný obraz onemocnění. V případech iatrogenní formy  bylo také možné zjistit, za jak dlouho po léčbě se objeví první příznaky onemocnění, tedy tzv. inkubační doba onemocnění. Ta se pohybovala v širokém rozmezí od dvou do pětadvaceti roků.
Asi deset až patnáct procent případů Creutzfeldt-Jakobovy choroby má dědičný základ. Tuto formu označujeme také jako familiární (rodinnou). Takto postižení lidé zdědili poškozený gen, podle kterého je v jejich těle vyráběn prionový protein. Podle „nenormálního“ genu vyráběn i „nenormální“ prionový protein, který je o poznání „šmodrchavější“, mnohem snáze se mění na prion. V České republice není znám výskyt familiární Creutzfeldt-Jakobovy choroby, ale na Slovensku se tato forma onemocnění vyskytuje ve dvou oblastech. První je na Oravě, druhá kolem Detvy. Historie této dědičné formy jde v těchto oblastech daleko do minulosti a k rozšíření poškozeného  genu zřejmě výrazně přispěla izolovanost některých osad a příbuzenské sňatky v této oblasti.
Dědičná forma Creutzfeldt - Jakobovy choroby byla zjištěna také u některých rodin v Chile, v Británii, v Japonsku a u jedné rozvětvené rodiny německého původu žijící ve Spojených státech. Někdy se zvažuje, zda geny pro  „šmodrchavější“ prionový protein neroznesli po světě židé vyhnaní ve středověku ze Španělska a Portugalska řáděním  katolické inkvizice. Za  mnohem pravděpodobnější ale považují odborníci  vznik této genetické „chyby“ nezávisle na sobě a opakovaně na více místech světa.

Nová varianta CJD
V roce 1995 se ve Velké Británii objevily první případy  Creutzfeldt-Jakobovy choroby, které se od tradičního obrazu  choroby výrazně lišily. První obětí se stal Stephen Churchill, který zemřel ve věku 20 let a byl tedy  velice mladý, mnohem mladší než typičtí pacienti stižení Creutzfeldt-Jakobovou chorobou. Sporadická Creutzfeldt-Jakobova choroba vzácně postihuje i lidi, kteří nejsou starší než 40 let, ale tyto případy tvoří jen 5% z celkového počtu lidí trpících touto chorobou. Choroba probíhala  nezvykle pomalu a její oběti nepostihovala prudká demence. Také speciální lékařská vyšetření odhalila rozdíly oproti typickému průběhu Creutzfeldt-Jakobovy choroby. Patologická vyšetření potvrdila, že jde o spongiformní enecefalopatii.
Dne 6. dubna 1996 vyšel v britském lékařském časopise The Lancet článek nazvaný „Diagnóza nové varianty Creutzfeldt-Jakobovy choroby“ shrnující první poznatky o chorobě a ve studii se objevilo konstatování, že nejpravděpodobnějším vysvětlením je nákaza lidí priony od skotu stiženého BSE. Bylo to jen podezření, ale stačilo k tomu, aby se pro miliony Britů staly priony noční můrou.
Dnes už máme téměř stoprocentní jistota, že novou variantu Creutzfeldt - Jakobovy choroby vyvolávají priony skotu a že je to vlastně lidská forma nemoci šílených krav. Stoprocentní jistotu nemá nikdo. Byla by chyba vydávat tuto nestoprocentní jistotu za téměř stoprocentní nejistotu. Vážně zpochybňovat vznik nové varianty Creutzfeldt -Jakobovy choroby nákazou priony skotu je zcela nezodpovědné. Absolutní jistotu nemáme jen proto, že nemůžeme ze zcela pochopitelných důvodů provést pokus, v kterém by pokusné osoby pojídaly mozky krav nakažených BSE a který by skončil konstatováním, zda tito lidé zemřeli na novou variantu Creutzfeldt -Jakobovy choroby či nikoli. Všechny ostatní myslitelné testy byly provedeny a jejich výsledky domněnku o původu nové varianty Creutzfeldt -Jakobovy choroby v hovězích prionech potvrzují.
Už samotný fakt, že se nová varianta Creutzfeldt -Jakobovy choroby vykytla právě v Británii,  která je kolébkou BSE, naznačuje mnohé.  Plných 99% všech případů BSE bylo zjištěno ve Velké Británii a stejně tak tu bylo zatím identifikováno 97% všech případů nové varianty Creutzfeldt -Jakobovy choroby. V roce 1997 zemřelo na novou variantu Creutzfeldt-Jakobovy choroby ve Velké Británii deset lidí, tedy stejně jako v roce předešlém.  V roce 1998 vystoupil počet obětí nové varianty Creutzfeldt-Jakobovy choroby na 18. Zdání, že se nárůst v počtu případů pozastavil, poté, co v roce 1999 padlo za oběť chorobě patnáct lidí, nevydrželo dlouho. V roce 2000 zabila nová varianta Creutzfeldt-Jakobovy choroby 27 lidí. V polovině roku 2002 se celkový  počet obětí nové varianty Creutzfeldt-Jakobovy choroby přiblížil 120. K obětem z Velké Británie přibyl jeden případy z Irska, několik případů z Francie a po jednom z Itálie a USA.

3. Hlavní spongiformní encefalopatie zvířat
Skrapie
Skrapie je zcela nepochybně  nejdéle známá prionová choroba a zřejmě i nejlépe prozkoumaná. To ale zdaleka neznamená, že bychom o této prionové chorobě ovcí  věděli všechno a že nás skrapie nemůže ničím překvapit. Její  průběh se v mnoha směrech podobá „nemoci šílených krav“. Nejprve můžeme u postižené  ovce pozorovat útlum, který se střídá s obdobími, kdy s ní „šijou všichni čerti“. Později se může  skrapie projevit silným svěděním. Ovce se pak drbou tak silně, že si často  vydřou na některých místech vlnu. Jméno skrapie vystihuje právě tento příznak. Je odvozeno z anglického slova „scrape“ čili škrabat se. V následujících fázích skrapie těžce poškozuje  nervový systém, což se projeví narušenou koordinací pohybu. Zvířata zvysoka našlapují jako kdyby klusala. To se odráží v českém označení nemoci klusavka. Nakonec ovce ochrne a umírá.
Platí, tu že není skrapie jako skrapie. Vědci znají asi dvacet „kmenů“ prionů, které skrapii vyvolávají. Každý z kmenů vyvolává poněkud jiné projevy onemocnění.  Právě tento fakt byl dlouho pádným argumentem v rukou zastánců virového původu všech spongiformních encefalopatií. Drobné odchylky v dědičné  informaci virů jsou totiž zodpovědné za různé typy kmenů a odlišné projevy chorob, které pak tyto viry vyvolávají.
Dnes se ale většina badatelů kloní k názoru, že různé varianty skrapie mají na svědomí  různým způsobem „zašmodrchané“ priony a rozhoduje o nich i další biochemická modifikace proteinu prionů, například vazba glykosylových zbytků. Drtivá většina odborníků je také přesvědčena, že žádný z kmenů ovčích prionů není nebezpečný člověku. Jenže zdaleka ne každá ovce projevující příznaky prionového onemocnění musí trpět neškodnou skrapií.  Podle některých odborníků mohou mít některé ovce také člověku nebezpečnou  „nemoc šílených krav“. Ovčí prion, který u ovcí vyvolá skrapii, zřejmě není schopen sloužit jako matrice pro proměnu lidského proteinového proteinu na priony a člověk se jím nenakazí. Tím se ovčí priony liší od prionů skotu vyvolávajících  chorobu BSE.  Priony skotu už  dokážou „zašmodrchat“ lidské  prionové  proteiny a lidé pak onemocní  novou variantu Creutzfeldt-Jakobovy choroby.
Při likvidaci trupů skotu stiženého nemocí BSE došlo ve Velké Británii k politováníhodnému  omylu. Z trupů těchto zvířat byla vyrobena moučka a tou byly v některých případech krmeny ovce.  Mohlo tak dojít k přenosu prionů ze skotu na ovce. V experimentálních podmínkách byla možnost takového přenosu potvrzena. U ovcí pokusně nakažených priony skotu se vyvinulo onemocnění,  jehož příznaky se shodují s příznaky skrapie.  Britové proto vyhlásili „křížové tažení“ proti prionům. Výzkumu skrapie, který zůstával popelkou i v dobách největší krize spojené s výskytem BSE  u skotu a nové varianty Creutzfeldt-Jakobovy choroby u lidí, se dostalo výrazné podpory. Vědci spolupracují  s chovateli ovcí, s humánními lékaři, se statistiky, matematiky, genetiky a odborníky dalších profesí.
Je až zarážející, jak málo toho o šíření skrapie mezi ovcemi víme. Zcela jasno nemají vědci ani v tom, jak se skrapie přenáší z jedné ovce na druhou, ani to, jak se tato choroba přenáší mezi stády. Veterináři předpokládají, že jehně se může od nemocné maty nakazit skrapií ještě před narozením nebo krátce poté, co přišlo na svět. Experimentální sledování tomu ale nenasvědčují. Placenta ovcí se jeví pro priony jako neproniknutelná bariéra. Potřeba poznat způsoby šíření choroby vystupuje do popředí o to naléhavěji, že v praxi  selhává i na první pohled zcela spolehlivý způsob boje se skrapií spočívající v poražení stád,  kde se prionové onemocnění vyskytlo.
Velmi tvrdě se o tom přesvědčili Američané. V USA se skrapie objevila poprvé v roce 1947, zjevně jako důsledek dovozu ovcí z Velké Británie. Americké ministerstvo zemědělství se rozhodlo pro nekompromisní postup. Nařídilo likvidaci každého stáda, kde se objevilo byť jedno jediné zvíře nakažené skrapií. Tento postup se dodržoval až do osmdesátých let. Už to samo o sobě naznačuje, že Američané nedokázali skrapii radikálním postupem zlikvidovat. Farmáři se snažili výskyt skrapie utajit. Kvůli jediné uhynulé ovci nechtěli přijít o celé stádo. Skrapie se v USA nepozorovaně šířila.
Američtí veterináři proto změnili taktiku. Utracena musí být jen nakažená zvířata a zbytek stáda je umístěn do karantény. O tom, že to byl krok správným směrem, svědčí  skutečnost, že výskyt nových případů skrapie klesl v USA na polovičku. Chorobu se ale ani pak nepodařilo vymýtit a ročně v USA onemocní skrapií několik desítek ovcí z celkového počtu 11,5 milionu.
Britové chovají asi 40 milionů ovcí a ročně zaznamenají oficiální statistiky asi 500 nových případů skrapie. Skutečný počet případů může být až osmkrát vyšší.  Kolik ovcí je ale ve skutečnosti nakaženo priony skotu a je proto stiženo mnohem nebezpečnější „nemocí šílených krav“k To zatím nikdo neví. Odhaduje se, že „ovčí  BSE“ by mohla unikat pozornosti veterinářů i v případě, že by ovce nakažené „nemocí šílených krav“ tvořily 5% ovcí stižených prionovými chorobami (tj.stižených skrapií  nebo BSE). Není divu, že se Britové ze všech sil snaží skrapii vymýtit.
Za velice nadějnou cestou ke zvládnutí prionových chorob u ovcí považují odborníci šlechtění.Ukazuje se, že náchylnost k prionovým chorobám je podmíněna geneticky. Všechny ovce nemají  prionový protein složen ze stejných aminokyselin. To znamená, že nemají ani stejné varianty genu, který produkci prionového proteinu v jejich těle  kóduje. Prionový protein ovcí je tvořen řetězcem 256 aminokyselin. K nebezpečnému „zašmodrchání“ jej činí náchylným především 136., 154 a 171. aminokyselina. Nejodolnější ovce mají  v těchto klíčových místech prionového proteinu aminokyseliny alanin, arginin a ještě jeden arginin. Naopak, aminokyseliny valin, arginin  a glutamin  předurčují prionový proten k velice snadnému „zašmodrchání“. 
Vědci vyšetřili stovky ovcí nakažených skrapií a nalezli jen jedno nemocné zvíře s triem aminokyselin alanin, arginin, arginin v klíčových místech prionového proteinu. Zdá se, že by se pro plození dalších generací  ovcí  měla vybírat přednostně zvířata, která nesou ve své dědičné informaci geny pro patřičné varianty prionového proteinu. Rozšířením těchto genů v populaci ovcí by byla nastolena obecně zvýšená odolnost vůči záludným prionovým onemocněním.
 Situace je ale poněkud složitější, než by se na první pohled zdálo. Například  ovce plemene cheviot jsou vůči skrapii odolné navzdory aminokyselinám valin, arginin a glutamin v klíčových místech prionového proteinu. Podobné záhady přinesly první výsledky rozborů dědičné informace britských ovcí. Ve stádech, která skrapii odolávala,  byl  jen nepatrně nižší výskyt zvířat geneticky náchylných  ke skrapii než ve stádech, která byla masově nakažena. Teprve podrobnější analýzy odhalily, že ve stádech infikovaných skrapií je mnohem méně starých zvířat s genem předurčujícím zvířata k onemocnění prionovou chorobou. Tyto výsledky lze interpretovat tak, že v nakažených stádech je hodně geneticky vnímavých zvířat, která skrapii dostanou v mladším věku a uhynou. Jejich onemocnění a smrt ale většinou nebývají přičteny na vrub skrapii.
Šlechtění na odolnost vůči prionovým chorobám by tedy mohlo přinést kýžený výsledek. Na druhé straně se ale někteří  odborníci obávají, že u odolných  zvířat sice nepropukne onemocnění, ale priony tím z jejich těl  nezmizí. Tato zvířata by  pak působila jako  jacísi „priononosiči“. Není také jisté, nakolik budou tato odolnější zvířata v budoucnu  vzdorovat novým typům prionům. To ale nic nemění na faktu, že se před námi rýsuje zatím nejnadějnější cesta ke zvládnutí prionových chorob u hospodářských zvířat a vyloučení rizika nákazy lidi zvířecími  priony. Předběžné zkušenosti z pokusných britských stád naznačují, že výběrem beranů odolných vůči skrapii lze snížit výskyt choroby ve skrapii promořeném ovčím stádu na velmi nízkou úroveň.
I tady je ale třeba vyvarovat se unáhlených závěrů. V některých pokusech byly nakaženy skrapií i ovce, které měly být díky své variantě genu pro prionový protein odolné. Vnímavé ovce uhynuly na skrapii zhruba za čtyři měsíce po umělé infekci priony skrapie. „Odolné“ ovce uhynuly za dva a půl roku. I tady se ukazuje, že geny pro „odolnost“  vůči prionům  mohou pouze prodlužovat inkubační dobu prionového onemocnění.
Bovinní spongiformní encefalopatie – BSE („nemoc šílených krav“)
Počátky choroby zřejmě spadají do sedmdesátých let 20. století.  Toto je datum natolik čerstvé, že by bylo velice překvapivé, kdyby ve vzniku BSE neměl prsty člověk. Nejvíce případů se objevovalo na mléčných farmách v jižní Anglii, tedy v oblasti, kde jsou krávy chovány na mléko. Chudší oblasti severní Anglie a Skotska byly nemocí šílených krav postiženy podstatně menší měrou. Už to něco naznačovalo. Krávy z jihu Anglie  byly velmi vydatně živeny a dostávaly krmiva, která byly na chudém severu vzácností.
Dnešní dojnice jsou živé  továrny na mléko. Jejich organismus je vystaven zátěži,  která snese srovnání  s nároky kladenými na tělo  trénovaného špičkového profesionálního sportovce při vrcholném výkonu. A jako nemůže špičkový sportovec podávat vrcholné výkony poté, co schroupal suchou chlebovou kůrku, nemůže ani současná špičková dojnice nadojit denně několik konví  mléka plného tuku, bílkovin a minerálů jen z věchtu slámy. Její bachor má sice objem desítek litrů, ale potřebná energie a živiny ve formě chudé píce by se do něj prostě nevešla. Musí proto dostat potravu, která v malém objemu soustředí co nejvíce živin. I když divocí tuři žerou v přírodě především „zelené“ tedy traviny, různé byliny, listí nebo dokonce jehličí stromů, jejich zdomácnělí potomci dostávají  pro pokrytí spotřeby energie šroty z mletého zrní. Některé kravské rekordmanky ale nenacházejí  v takové dietě dost  bílkovin. To by bylo jistě možné ohnat třeba sójou nebo hrachem, ale bylo by to dost drahé.
Už ve dvacátých letech dvacátého století dostali Angličané geniální nápad, kterým zabili hned dvě mouchy jednou ranou. Zbavili se nepříjemného odpadu a získali vydatný zdroj bílkovin pro hospodářská zvířata. Tím „zázrakem“ byla tzv. masokostní moučka vyráběná z těl uhynulých nebo utracených zvířat, z odpadů vznikajících při porážce zvířat na jatkách a dalšího  živočišného „harampádí“. 
Když se mršiny „povaří“ v zařízení, které není  ve svém principu  ničím jiným  než obřím Papinovým hrncem, zničí se v něm všechny choroboplodné zárodky. To je dost důležité, protože v mrtvém zvířeti může číhat  řada mikroskopických zabijáků, například původce tzv. sněti slezinné čili antraxu. Právě kvůli tomuto dříve relativně hojnému onemocnění, kterým se může smrtelně nakazit i člověk, byly mršiny ohřívány na poměrně vysokou teplotu (nad 130^oC) při  zvýšeném tlaku  (3 bary) a pod dobu nejméně 20 minut. Vzniklá masokostní moučka byla jako zdroj bílkovin přidávána do krmiva drůbeže nebo prasat. To jsou od přírody všežravci, a tak nebylo „maso“ v jejich dietě ničím nepřirozeným. Nízká cena masokostní moučky přivedla do pokušení i chovatele vynikajících dojnic, aby tuto „bílkovinnou bombu“ nabídli svým svěřenkyním. Krávy začaly žrát maso a žraly je dlouhá desetiletí bez toho, že by to někomu připadalo divné nebo že by proti tomu dokonce někdo hlasitěji protestoval.
Postupem času se stal antrax a další nebezpečné choroby vzácností a důkladné tepelné zpracování mršin a jatečních opadů už se nezdálo nutné.  V sedmdesátých letech navíc postihla svět ropná krize, když si arabské země vyvážející ropu postavily hlavu, omezily těžbu ropy a vyhnaly ceny této suroviny do nebeských výšin. Svět šetřil energií a spořit se rozhodli i výrobci masokostní moučky. Většina běžných mikroorganismů hyne při nižších teplotách, než jaké jsou zapotřebí ke zvládnutí bacilu sněti slezinné. A tak se živočišné odpady začaly zahřívat jen na teploty nepřesahující 100 ^oC. Je zřejmé, že na zničení prionů tahle teplota nestačila.
Jedna velká skupina expertů je přesvědčena, že se priony dostaly do nedostatečně zahřívaných masokostních mouček z ovcí uhynulých na skrapii. První zmínky o skrapii pocházejí právě z Británie a jsou z roku 1732. Choroba ovcí tu má ale zřejmě podstatně hlubší kořeny. Na skot ovčí priony nikdy předtím nepřeskočily. První příležitost k tomu dostaly už ve dvacátých letech dvacátého století, když začali farmáři svým kravám „přilepšovat“ masokostní moučkou. Do té se dostávaly i těla uhynulých ovcí a mezi nimi zcela jistě i ovce uhynulé na skrapii. Odhaduje se, že ročně zahubí tato nemoc ve Velké Británii asi 4 000 ovcí. Většina jich skončila ve  výrobnách masokostní moučky, které se v sedmdesátých letech začaly vyrábět za podmínek nedostačujících k likvidaci prionů.
Druhá velká skupina expertů viní ze vzniku BSE priony skotu. Zastánci této „hovězí teorie“ předpokládají, že nejprve musely vzniknout v těle některých kusů skotu priony zcela spontánně, například mutací příslušného genu. V těle krávy s poškozeným genem mohlo dojít ke zcela samovolnému vzniku prionů. Když pak toto zvíře pošlo nebo muselo být zabito pro chatrné zdraví, dostalo se jeho tělo do masokostní moučky, kterou byly nakrmeny další krávy. V jejich těle se priony namnožily,a všechno se opakovalo. Krávy uhynuly nebo byly utraceny a následně byly jejich mršiny rozvařeny na masokostní moučku. Nikdo si ničeho nevšiml, protože případy „kravského šílenství“ nemusely mít z počátku příliš dramatický průběh. Jako časovaná bomba se priony šířily chlévy a stájemi britských farmářů. Všechno prasklo teprve ve chvíli, když byl veterinář Colin Whitaker pozván k případu krávy, která se „zbláznila“. Ale  to už bylo na zvládnutí kalamity pozdě. Prionová epidemie byla  až příliš rozjetá.
Zastánci „hovězí teorie“ nevěří, že se na vzniku BSE nějak významně podílela změna technologie výroby masokostní moučky. Podle nich „přežívají“ priony vysokoteplotní zpracování živočišného odpadu a jsou přesvědčeni, že i před ropnou krizí  přežívaly ovčí priony výrobu maskostní  moučky. Nic se ale nedělo, protože ovčími priony se krávy nakazit nemohly. Teprve s objevením hovězích prionů mohla masokostní moučka přispět k jejich rozšíření.
Tato „hovězí teorie“ je sympatická řadě britských čelních představitelů. Mají k tomu hned několik důvodů. Pokud by se prokázala její platnost, byli by z obliga. Za  mutaci nikdo nemůže. Ta mohla postihnout skot stejně tak  v Německu, ve Francii nebo v Nizozemí.  Kdekoli. A snížení teplot při výrobě masokostní moučky jim také nemlže nikdo vyčítat,
Novozélandský tým vědců vedených Rogerem Morrisem z Massey University je přesvědčen, že zdroj prionů musíme hledat mimo Velkou Británii, dokonce až v afrických savanách.  Morris podrobil údaje o šíření BSE v Británii analýze pomocí nejnovějších počítačových modelů. Pokaždé mu vycházela jako nejpravděpodobnější zdroj prionů divoká zvířata a nikoli ovce nakažené skrapií nebo krávy stižené mutací. Když se Morris zaměřil na vytypování konkrétního druhu divokých zvířat, vyšly mu jako ideální kandidáti antilopy, které byly v sedmdesátých letech dovezeny do Anglie z Afriky. Zvířata byla chována v některých safari parcích. Nikdo tehdy netušil, že si s sebou přivezla ze své africké domoviny prionovou chorobu, která jim „rozežírala“ nervovou soustavu.
Když antilopy uhynuly, nikdo nic zlého netušil. Každý se domníval, že cizokrajná zvířata nenašla ve  studeném  a vlhkém britském klimatu ty nejlepší podmínky a podlehla jim. Novozélanďané tvrdí, že přinejmenším části těl uhynulých antilop se musely dostat do krmiv pro skot. Snad byly  zpracována na masokostní moučku,  snad se tam dostaly jinou, zatím neznámou cestou.
Tato teorie je považována za „alternativní“ a zastává ji kromě Morrise už jen malá hrstka odborníků. Jiných a podstatně divočejších alternativních teorií vzniku BSE najdeme celou řadu. Některé viní ze vzniku BSE igelitové pytle používané v zemědělství, jiné v ní vidí chorobu vyvolanou zárodky, které na Zemi přicestovaly z vesmíru. To už jsou ale jen fantazie nepodepřené vědeckými důkazy. 
Nemoc chronického vyčerpání (chronic wasting disease –CWD)
Podobně jako u řady jiných infekčních chorob není ani v případě této „nemoci šílených jelenů“ jasné, kde máme hledat její kořeny. Nikdo neví a asi se jen tak nedozví, a dlouho severoamerická vysoká zvěř chorobou trpí. Poprvé se o ní veterináři dozvěděli v  roce 1961, když se  vědci v centra pro výzkum lovné zvěře v Coloradu pozastavili nad zdravotním stavem jelenců ušatých (Odocoileus hemionus) chovaných v zajetí. Zvířata z neznámých důvodů chřadla. Jelenci málo žrali a rychle hubli. Trpěli neustálou žízní a z tlamy jim vytékaly sliny. Jelenci měli také  narušenou rovnováhu. Stáli často s doširoka rozkročenýma nohama, aby se neskáceli. Častý byl i  třes hlavy, ke kterému se v konečném stádiu onemocnění přidávalo i ochrnutí končetin.

            V počátečních fázích nemoci byly patrné i změny v chování jelenců. Někteří se vyhýbali ošetřovatelům, jiní naopak vyhledávali jejich společnost a snažili se být s lidmi v kontaktu. Často to vypadalo, jako kdyby se zvířata „zasekla“. Jelenci například chodili na jednom místě výběhu nebo pastviny neustále sem a tam. Jindy se zase zdálo, že zvíře tvrdě usnulo, ale stačil nepatrný podnět a jelenec byl okamžitě opět plně při smyslech.

            Ať už byl průběh choroby jakýkoli, konec byl vždycky stejný. Nikdo neznal případ jelence, který by se uzdravil. Někdy byl konec velmi rychlý a náhlý, jindy se choroba táhla dlouhé měsíce. Nikdo ale nevěděl, co zvířatům vlastně je. Choroba byla označena jako „chronic wasting disease“ (zkratkou CWD) čili „nemoc chronického chřadnutí či vyčerpání“. Teprve v roce 1978 se při vyšetření mozků jelenců postižených CWD zjistilo, že choroba patří mezi přenosné spongiformní encefalopatie. Krátce po prvním popisu choroby  byla nemoc CWD odhalena i u jelenců ve Wyomingu a vzápětí se ji podařilo prokázat i u jelenů. Stále šlo jen o zvířata chovaná v zajetí. K těm se přidalo i několik jelenců a jelenů chovaných z zoologických zahradách v USA i Kanadě.
Teprve počátkem osmdesátých let 20. století  se ukázalo, že CWD zdaleka netrápí jen jeleny a jelence chovaní v zajetí a choroba byla prokázána i u volně žijících zvířat. CWD se tak stala první známou chorobou řazenou mezi přenosné spongiformní encefalopatie postihující volně žijící zvířata. Až doposud jsme znali tyto choroby jen u domácích zvířat nebo u člověka. Bylo jasné, že choroba trápí volně žijící zvířata už dlouhou dobu. Jak dlouho, to ale nikdo nevěděl a zřejmě to ani nikdo nikdy nezjistí.
CWD se stala metlou  severoamerického farmového  chovu jelenů.  Zamořeny jsou farmy v Jižní Dakotě, Nebrasce, Oklahomě, Coloradu, Montaně a kanadské provincii Saskatchewan. V případě Sasketchewanu, Colorada a Wyomingu řádí CWD jak na jeleních farmách, tak i mezi volně žijícími zvířaty. V Kanadě se zřejmě dostala choroba mezi jelence ve volné přírodě s nemocnými zvířaty, která uprchla z jeleních farem. V Coloradu a Wyomingu předpokládají odborníci obrácené šíření choroby, tedy ze zvířat ve volné přírodě do farmových chovů jelenů. Nezvratné důkazy o tom ale neexistují.
CWD se šíří hned na dvou frontách. Volně žijící zvířata ji roznášejí při migraci na relativně malé vzdálenosti. Americké ohnisko choroby volně žijících jelenců a jelenů zabírá plochu asi 40 000 km čtverečních a bude se zcela jistě dále rozrůstat. Nezdá se, že by některé přírodní překážky, např. vodní toky nebo horské hřebeny, dokázaly chorobu zastavit. Už dnes žijí nemocná zvířata vysoko v horách i v podhůří, na březích řek i travnatých rovinách prérií.
Daleko dramatičtěji se bude šířit choroba ve farmových chovech jelenů. Obchod se živými zvířaty čile prosperoval a chovné laně i jeleni byli prodávání a transportováni na vzdálenosti, na jaké volně žijící zvířata nemigrují. Zatím neexistuje systém kontroly, který by transportu nakažených zvířat se stoprocentní účinností zabránil.
Napjatá situace kolem nemoci šílených krav a nové varianty Creutzfeldt-Jakobovy choroby dostala „chorobu šílených jelenů“ do popředí zájmu Američanů i zbytku světa. Zatím neexistuje důkaz o tom, že by se mohl od jelenů jakýmkoli způsobem nakazit člověk. Přesto je opatrnost namístě. Především jelenci patří v Americe k hojné lovené zvěři. Milovníci zvěřiny jsou proto upozorňováni, aby se vyhnuli konzumaci masa ze zvířat vykazujících příznaky CWD. Při stahování kůže z ulovené vysoké by měli lovci používat gumové rukavice. Použité nástroje by měly být pečlivě omyty a ošetřeny tak, aby na nich nemohly zůstat žádné priony. Z trupu ulovených jelenů a jelenců by měly být odstraněny ty části, které mohou obsahovat priony. Jde především o mozek, míchu, mízní uzliny, mandle, slezinu a oči. Doporučuje se používat pro přípravu zvěřiny jen maso zbavené kostí, protože i kostní dřeň může nebezpečné priony obsahovat.
Zvláštní problém představuje nezralé paroží zvané panty. To je jedním z hlavních produktů jeleních farem. Odřezané nezkostnatělé parohy jsou využívány v orientální medicíně pro přípravu léků i povzbuzujících prostředků. Mnohé jelení farmy jsou existenčně závislé právě  na příjmech z prodeje pantů. Není ale jasné, jestli i panty mohou obsahovat priony. Japonští, hongkongští a korejští obchodníci ztratili o jelení panty z amerických farem zájem právě ze strachu před priony. Americké panty vytlačuje z asijského trhu především novozélandská konkurence. Mezi majiteli amerických jeleních farem zavládl strach. Pokud je nepoloží na lopatky CWD přímo devastací chovaných stád, pak jim můžou lehko zlomit vaz ekonomické následky ze ztrát odbytu na asijských trzích s jeleními panty.
CWD postihuje tři americké zástupce čeledi jelenovitých (Cervidae). Vedle již zmíněného jelence ušatého (Odocoileus hemionus) je to i jelenec viržinský (Odocoileus virginianus) a americký poddruh jelena Cervus elaphus nelsoni. Další  sudokopytníci jako je los, vidloroh, ovce tlustorohá nebo kamzík bělák se zřejmě nenakazí ani v případě, že přijdou do přímého kontaktu s nemocnými jeleny nebo jelenci. Stejně tak není znám případ přenosu choroby CWD z jelenů na domácí skot, ovce nebo kozy. Na tyto živočichy je možné přenést  priony jelenců ušatých jen v experimentálních podmínkách,  a to injekcí přímo do mozku. To je způsob přenosu, který v přírodě v žádném případě nepřipadá do úvahy.
Při úvahách o tom, jak se CWD šíří mezi jeleny a jelenci se vědci spoléhají jen na teorie a hypotézy podepřené nepřímými důkazy. Choroba se rozhodně nešíří přičiněním člověka a pokud bychom „nechali zvířata, ať si žijí, jak umějí“ (jak doporučují zastánci teorie o BSE jako „trestu za zásahy do života zvířat“), choroba CWD by severoamerické jeleny a jelence sužovala stejně.
Jeleni a jelenci nepožírají tkáně uhynulých zvířat a je proto vyloučeno, že by zvířata přijímala priony touto cestou. Zvířata postižená chorobou CWD mají priony nejen v mozku ale i v mízních uzlinách. Kromě mandlí se nacházejí priony i v mízních uzlinách střev. Zvířata mohou vylučovat priony z těla. Do úvahy připadají kromě slin (připomeňme si, že nemocná zvířata silně sliní) i moč nebo výkaly. Těmi jsou buď přímo zasažena zdravá zvířata (např. při vzájemném olizování)  nebo se priony dostanou na rostliny a odtud je zdravé zvíře přijme s potravou. 
Priony mohou na pastvinách nebo ve výbězích přežívat hodně dlouho. Ve volné přírodě nelze vůbec odhadnout, kde všude tyto nebezpečné bílkovinné molekuly číhají na své budoucí oběti.  Je možné, že k významnému promoření priony dochází v okolí krmelců nebo na jiných místech, kde se zvěř schází ve větších počtech. Pátrání po cestách nákazy komplikuje i dlouhá inkubační doba. Od pozření prionů po vyvinutí prvních neklamných příznaků uběhne více než rok. Přitom nakažené zvíře může šířit priony ještě před tím, než se u něj nemoc projeví. Nákaza tak často postupuje skrytě  a ve chvíli, kdy se její přítomnost ve stádu  projeví plným propuknutím choroby u několika zvířat, může být nakažena většina populace. Není výjimkou, když laboratorní testy odhalí mezi jeleny chovanými na farmách více než 90% zvířat nakažených CWD. Ale i ve volně žijících populacích může CWD postihovat odhadem i každé páté zvíře. Američtí odborníci počítají s tím, že v postižených oblastech můžou jeleni a jelenci na CWD zcela vymřít.
Proti CWD neexistuje v současné době ani účinné očkování ani spolehlivé léky.Je to stejně jako ostatní spongiformní encefalopatie onemocnění nevyléčitelné a smrtelné. Boj s touto chorobou je proto velmi složitý. Nepomáhá zjevně ani utracení všech zvířat z farem, kde se choroba vyskytla. I když je z výběhů a pastvin odstraněna svrchní vrstva zeminy, nedaří se zřejmě zlikvidovat všechny priony z promořeného prostředí a po vypuštění zdravých zvířat na „vyčištěnou“ farmu se choroba CWD vrací. Navíc žijí v okolí mnoha farem divocí nakažení jeleni a jelenci a ti mohou nakazit i zvířata chovaná na farmách. Jakýkoli prodej zvířat z farem zasažených nákazou pak přispívá k dalšímu šíření CWD.
Ještě složitější je boj s CWD u volně žijících zvířat. Jeho součástí je zákaz přikrmování vysoké. Má se tak zabránit shromažďování většího počtu zvířat na jednom místě. Odstřel zvířat vykazujících příznaky choroby a snížení stavů v oblastech, kde jsou populace vysoké velmi početné, jsou považovány za neúčinné. Počítačové epidemiologické modely naznačují, že odstřely by přinesly efekt pouze v počátečních fázích průniku choroby CWD do nových oblastí, kdy je výskyt nakažených zvířat velmi nízký. Není ale jednoduché zjistit, kdy a kam nemocná zvířata právě pronikla a kteří příslušníci domácí populace se od nich nakazili.
Pro farmové chovy jelenů už byla jak v Kanadě tak i v USA přijata opatření, která si kladou za cíl snížit riziko dalšího šíření CWD. Počítají s povinným vyšetřováním uhynulých zvířat, se zákazem exportu zvířat a s důslednou karanténou na farmách, kde se CWD objeví. Zatím ale není jasné, jak účinná tato opatření budou. Vzhledem k dlouhé inkubační době CWD můžou tato opatření začít přinášet své ovoce teprve s odstupem několika let. Navíc byla přijata až ve chvíli, kdy se zjistilo, že z jedné z největších amerických jeleních farem v Coloradu byla prakticky do celých Spojených států exportována nakažená zvířata.

4. Principy testů pro odhalení prionů
Stávající metody detekce prionů využívají faktu, že priony jsou odolnější vůči účinku rozkladných enzymů, tzv. proteáz. Vzorek vyšetřené tkáně se vystaví působení těchto enzymů a  pokud je v něm přítomen vražedný prion, proteáza bílkovinu naruší jen zčásti. Pokud je ve vzorku jen neškodná bílkovina, je proteázami „sežrána“ do posledního kousku. Pak se „pustí“ na vzorek protilátky, které sice nejsou schopny rozlišit škodlivý  prion od neškodného prionového proteinu, ale ve vzorku „nažraném“ proteázou se mohou střetnout jen s prionem. Pokud se tedy protilátka na něco naváže, je jasné, že vzorek obsahoval priony. Pokud se nenaváže na nic, je zřejmé, že priony ve vzorku nebyly. Někteří odborníci této metodě vyčítají, že nechává některé priony bez povšimnutí. Ve vzorcích se mohou nacházet priony, které ještě „neztvrdly“ natolik, aby si na nich proteáza vylámala zuby. Ty jsou enzymem „sežrány“ stejně jako neškodný prionový protein a test jejich přítomnost nezachytí.
Pro vědecké účely se používá tzv. bioassay – pokus při kterém jsou vzorky podezřelé z výskytu prionů vstříknuty do mozků pokusných myší. Po několikaměsíční inkubační době se u myší, které dostaly v injekci i priony, vyvine prionové onemocnění. Prusinerův tým zvýšil citlivost těchto biologických testů 10 000 krát poté, co při nich použil geneticky modifikované myši. Přenosem genu získali vědci z Kalifornie  myši, které vyrábějí v těle prionový protein skotu a jsou proto k nákaze hovězími priony mnohem vnímavější. Test si ale udržel nešvar všech bioassayů - na výsledky se čeká nejméně 200 dnů a někdy i dvakrát déle.
Proto se Prusinerův tým pustil do vývoje nové metody, která nese složitý název konformačně dependentní imunoassay a jejíž úspěšné otestování oznámil koncem října roku 2002. Při tomto prionovém testu jsou využívány protilátky, které reagují s tou částí prionového proteinu, která u normální „nezašmodrchané“ molekuly „čouhá ven“. U „zašmodrchaného“ prionu je „cíl“ pro protilátku ukryt tak, že se k němu protilátka  nedostane. Protilátka se pouští na vzorek dvakrát. Nejprve hledá protilátka své vazebné místo na neupraveném vzorku. Je jasné, že „mine“ všechny priony a naváže se jen na „zdravý a nezašmodrchaný“ prionový protein. Pak se pustí protilátka na vzorek, v němž byly bílkoviny působením činidel  „rozbaleny“. V takto upraveném vzorku se odhalí i dosud skrytá vazebná místa prionů a protilátka s nimi může reagovat – do reakce tedy vstupují jak „zdravé“ molekuly tak i priony. Z rozdílu ve výsledcích první a druhé reakce se dá velmi přesně určit, kolik bílkoviny bylo ve vzorku „zašmodrcháno“ natolik, že ji protilátka původně „minula“.
Konformačně dependentní imunoassay kandiduje na metodu, kterou budeme prověřovat vzorky nervové tkáně skotu na BSE s citlivostí dostupnou zatím jen u špičkových bioassayů, ale v časech srovnatelných se stávajícími metodami detekce prionů. Prusinerův tým je přesvědčen, že takto citlivý test odhalí priony i v tkáních a nebo tělních tekutinách živých zvířat. Testy na laboratorních zvířatech prý svádějí k optimismu. Pokud se tento test s řádově vyšší citlivostí skutečně prosadí v praxi, bude to zcela jistě znamenat změnu náhledu na dělení biologických materiálů na „prionů-  prosté“ a „infikované“. Prusinerovi spolupracovníci například považují za celkem otevřenou možnost detekovat konformačně dependentním imunoassayem priony v mléce krav nebo ovcí.
PMCA
Švýcarská firma Serono Pharmaceuticals vyvinula metodu označovanou jako PMCA. Jako většina převratných objevů je i nová technika detekce prionů ve své podstatě úžasně jednoduchá. Stopové množství prionů ve zkoumaném vzorku je nejprve namnoženo tak, aby vzorek obsahoval „záplavu“ prionů, a ta je pak prokázána obvyklými testy. Pokud vzorek žádné priony neobsahuje, nemá se v něm co „namnožit“  a  následné testy pak ve vzorku priony neodhalí.
„Množení“ prionů není nijak komplikované. Ke vzorku se stopovým množstvím prionu (např. mozku nakaženého zvířete) je v laboratoři přidán nadbytek „nazašmodrchaného“ prionového proteinu . Prion se zachová tak, jak je mu vlastní a  začne předložený protein  „šmodrchat“. Mění přitom  „zdravé“ molekuly na nové priony. Ty se shlukují a rostou jako sněhová koule valící se zasněženým svahem. To by samo o sobě k dramatickému namnožení prionů nestačilo. Proto vědci vystavují vzorky na určitou dobu působení ultrazvuku. Ten velké shluky prionů rozbije na několik menších částí a každá z nich dál  pokračuje ve „šmodrchání“  dalších molekul  prionového proteinu.  Pokud bychom se vrátili k přirovnání ke sněhové kouli, pak ultrazvuk působí jako výstřel, který by sněhovou kouli roztrhl na několik menších koulí, jež se pak dále valí svahem a nabalují na sebe další sníh.
Celý postup lze mnohokrát opakovat Po deseti cyklech stoupne množství prionů ve vzorku asi pětadvacetkrát. Z nepatrného množství, které nelze ve vzorku prokázat, je během pár hodin  „hromada“ prionů, jakou nelze přehlédnout. Pokud je stejné proceduře podroben vzorek, který priony neobsahuje (například vzorek mozkové tkáně krávy, která není nakažena BSE), k namnožení „zašmodrchané“ bílkoviny nedojde. Chybí k tomu „startovní“ dávka prionu.
„Teoreticky je možné namnožit  do velkých množství i jednu jedinou molekulu prionu,“ říká šéf výzkumného týmu Claudio Soto o možnostech nové metody.
Rutinním uplatněním této metody by padla potřeba analýz vzorků mozkové tkáně, které lze provádět jen na mrtvých zvířatech případně na vzorcích odebraných při pitvě z těl zesnulých lidí. V budoucnu by snad bylo možné prokázat přítomnost prionů v těle nemocného ze vzorků krve, slin nebo ze stěrů z ústní sliznice.

5. Odpovědi na nejčastější otázky, které se týkají prionů a spongiformních encefalopatiíCo je to prionk
Prion je neživý původce nakažlivých chorob souhrnně označovaných jako spongiformní encefalopatie. Je to bílkovina a vzniká „zašmodrcháním“ bílkoviny, která se přirozeně vyskytuje v těle zvířat a lidí. „Nezašmodrchaná“ bílkovina neškodí a plní v mozku řadu důležitých funkcí.
Co je to „nemoc šílených krav“ neboli BSE (boviní spongiformní encefalopatie)
Je to nakažlivá nervová choroba skotu vyvolaná priony. Po nákaze prionem  trvá zhruba 3 až 6 let, než se projeví první příznaky. Zvíře pak za 1 až 2 měsíce uhyne.
Kde se vzala BSEk
Tato choroba vznikla ve Velké Británii. První případy byly zaznamenány v roce 1985.  Dnes se vyskytuje v řadě zemí, např. Švýcarsku, Francii, Španělsku, Portugalsku, Německu, Dánsku, Itálii, Belgii, Nizozemí, Německu a České republice
Jak se BSE šířík
Krmivem vyrobeným z těla ovcí, které uhynuly na prionové onemocnění zvané skrapie, nebo z těl skotu stiženého BSE . Zvažuje se možnost přenosu z matky na mládě a další mnohem méně pravděpodobné způsoby šíření.
Může dostat BSE i člověkk
Člověk se může nakazit hovězími priony po konzumaci mozku, míchy, některých mízních uzlin, sleziny, brzlíku nebo morkových kostí z kusu nakaženého BSE. Onemocnění je označováno jako nová varianta Creutzfedlt- Jakobovy choroby.
Můžou se zdraví lidé  nakazit priony od  nemocného člověkak
Určité riziko provází některé druhy operací (operace mozku, oka, braní  mandlí, operace slepého střeva) a jisté minimální riziko provází  i některé zákroky  u zubaře. Nemocnice a lékaři o tomto nebezpečí vědí a mohou mu zabránit důkladnou sterilizací nástrojů. Zvažuje se míra  rizika spojeného s transfuzí krve.  Transfuze se ale provádí v tak vážných případech ohrožení zdraví nebo života, že její přínos zdaleka převyšuje teoreticky možná rizika.
Ničí se priony varemk
Ne. Priony se ničí, jen když jsou vystaveny teplotě 134^oC při tlaku 3 bary po dobu nejméně 20 minut. Další možnost zničení prionů skýtá nejméně hodinové působení  silného roztok louhu nebo chlorového bělidla (Savo).
Jak je zajištěno, aby bylo hovězí maso bezpečnék
Svalovina (tedy to, co obvykle označujeme jako  „maso“)  neobsahuje priony.  Je tedy bezpečné. Priony  se hromadí jen v určitých částech těla nemocných zvířat. Rizikové části těla skotu (mozek, mícha, některé mízní uzliny, slezina, brzlík a  morkové kosti)  jsou vyloučeny z lidské spotřeby. Skot starší než 30 měsíců, u kterého se již  mohou priony namnožit,  je povinně testován na přítomnost prionů v  mozku.
Jak je to s bezpečností  uzenin, do kterých se přidává hovězík
Masné výrobky (uzeniny, paštiky apod.) jsou bezpečné, protože se do nich nesmí dostat rizikové části těla skotu, které by mohly obsahovat priony.Hrozí nebezpečí z konzumace jiného  masa než hovězíhok
Priony může obsahovat skopové maso zvířat postižených chorobou zvanou skrapie. Priony skrapie se ale zatím žádný člověk nenakazil. Jsou pro člověka zřejmě neškodné. Ve vepřovém, drůbežím nebo rybím mase nebyly priony prokázány a je proto bezpečné. Navíc jde o svalovinu, kde se priony ani u nemocných zvířat  nehromadí.
Mohou se priony z průmyslově vyráběných krmiv (konzerv, granulí apod.)  nakazit  psy a kočkyk
Byly popsány případy nákazy domácích koček. Případ nakaženého psa nebyl zaznamenán. Dnes jsou krmiva bezpečná, protože se při jejich výrobě nesmější používat rizikové části těla hospodářských zvířat.
Hrozí nebezpečí prionů při  pití  mléka a konzumaci  mléčných výrobkůk
Mléko a mléčné výrobky neobsahují priony a jsou bezpečné.
Jsou instantní polévky bezpečnék
Musí být vyráběny ze surovin, které neobsahují rizikové části těla hospodářských zvířat a proto je možné je považovat za bezpečné.
Hrozí mi nebezpečí z výrobků z hovězí želatiny, např. z huspeniny, bonbónů nebo kapslí, do kterých jsou baleny lékyk
Želatina se vyrábí z kostí a kůží, i když se nepoužívá jen hovězí surovina. Želatina se vyrábí i z vepřových  a drůbežích odpadů. Při výrobě se priony ničí. Významně k tomu přispívá, pokud je součástí výrobního postupu působení louhu.
Může se člověk nebo zvíře z prionové choroby uzdravitk
Ne, všechny prionové choroby jsou smrtelné a v současné době neléčitelné.
Jak se projevuje Creutzfeldt-Jakobova chorobak
Nová varianta Creutzfeldt - Jakobovy choroby se projevuje nejprve změnami nálady, později její projevy přejdou ve stav připomínající  depresi. Někdy  provázejí chorobu sluchové nebo zrakové  halucinace. Později dojde k  narušení koordinace pohybů. Nakonec člověk ztrácí schopnost komunikace s okolím, ochrne a není schopen pohybu či  příjmu potravy. Inkubační doba choroby (od nákazy priony po první příznaky) trvá několik let. Nemocný člověk umírá obvykle za více než rok od objevení prvních příznaků.
Onemocní každý, kdo sní v jídle prionyk
Předpokládá se, že prinovou chorobou onemocní jen zlomek těch, kdo priony snědli. Svou roli může sehrát dědičná vnímavost k prionovým chorobám, ale i další faktory (např. záněty v trávicím traktu, kterými priony snáze proniknou do těla).
Jak lze prionové onemocnění prokázatk
Definitivní diagnózu poskytne teprve posmrtné vyšetření  mozku. Zatím nejsou k dispozici spolehlivé testy, které by odhalily chorobu u živých zvířat  nebo lidí. Na těchto testech se ale usilovně pracuje.

6. Stručný výčet klíčových  momentů  v poznávání prionů a v boji se spongiformními encefalopatiemi<